7. Денатурация белков:сущность,факторы,влияющие на процесс, распространение в технологических процессах.
Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства. Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание выше 50–60°С или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт) , радиации и др. Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т. д.) . Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных SH-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной) . При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи) . Дисульфидные связи в присутствии восстанавливающего агента меркаптоэтанола разрываются, в то время как пептидные связи самого остова полипептидной цепи не затрагиваются. В этих условиях развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры Рис. . Денатурация белковой молекулы (схема) . а – исходное состояние; б – начинающееся обратимое нарушение молекулярной структуры; в – необратимое развертывание полипептидной цепи.
4. Технологические свойства белка
Биологическая ценность белков определяется содержанием незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и переваримостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенил-аланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в белки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных белках, как правило, недостаточно лизина, метионина, триптофана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недостает лейцина, в рисе и пшене — лизина. Незаменимая аминокислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продукты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2 … 3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изделий, сбалансированных по содержанию НАК.
Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются следующие:
. мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом);
. картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запеканка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.);
. гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и др.);
• бобовые с яйцом, рыбой или мясом.
Наиболее эффективное взаимное обогащение белков достигается при их определенном соотношении, например:
• 5 частей мяса + 10 частей картофеля;
• 5 частей молока + 10 частей овощей;
• 5 частей рыбы + 10 частей овощей;
• 2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т.д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств,
способов и степени тепловой обработки продуктов. Например, белки многих растительных продуктов плохо перевариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся вещества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли).
По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говядина, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90 % аминокислот, из растительных — 60 … 80 %.
Размягчение продуктов при тепловой обработке и протирание их улучшают усвояемость белков, особенно растительного происхождения. Однако при избыточном нагревании содержание НАК может уменьшиться. Так, при длительной тепловой обработке в ряде продуктов снижается количество доступного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усвояемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу предварительно замачивать для сокращения времени варки и добавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.
Качество белка оценивается рядом показателей, это коэффициент эффективности белка (КЭБ), чистая утилизация белка (ЧУБ) и другие, которые рассматривает физиология питания.
Технологические свойства белков.Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация (набухание в воде), денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.
Гидратация и дегидратация белков.Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.
Гидратация отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. В изоэлектриче-ской точке (когда заряд белковой молекулы близок к нулю) способность белка адсорбировать воду наименьшая. Сдвиг рН в ту или иную сторону от изоэлектрической точки приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и улучшению гидратации белка. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка придает устойчивость растворам белка, мешает отдельным частицам слипаться и выпадать в осадок.
Общие представления о технологии производства продукции
В растворах с малой концентрацией белка (например, молоко) белки полностью гидратированы и связывать воду не могут. В концентрированных растворах белков при добавлении воды происходит дополнительная гидратация. Способность белков к дополнительной гидратации имеет в технологии пищи большое значение. От нее зависят сочность готовых изделий, способность полуфабрикатов из мяса, птицы, рыбы удерживать влагу, реологические свойства теста и т.д.
Гидратация в кулинарной практике имеет место при приготовлении омлетов, котлетной массы из продуктов животного происхождения, различных видов теста, при набухании белков круп, бобовых, макаронных изделий и т.д.
Дегидратацией называется потеря белками связанной воды при сушке, замораживании и размораживании мяса и рыбы, при тепловой обработке полуфабрикатов и т.д. От степени дегидратации зависят такие важные показатели, как влажность готовых изделий и их выход.
Денатурация белков. Денатурация — это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия кислот, щелочей, ультразвука и др.) происходит изменение вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. нативной (естественной) пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка при этом не меняются.
При кулинарной обработке денатурацию белков чаще всего вызывает нагревание. Процесс этот в глобулярных и фибриллярных белках происходит по-разному. В глобулярных белках при нагревании усиливается тепловое движение полипептидных цепей внутри глобулы; водородные связи, которые удерживали их в определенном положении, разрываются и полипептидная цепь развертывается, а затем сворачивается по-новому. При этом полярные (заряженные) гидрофильные группы, расположенные на поверхности глобулы и обеспечивающие ее заряд и устойчивость, перемещаются внутрь глобулы, а на поверхность ее выходят реакционноспособные гидрофобные группы (дисульфидные, сульфгидрильные и др.), не способные удерживать воду.
Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка, а именно:
. потерей индивидуальных свойств (например, изменение окраски мяса при его нагревании вследствие денатурации миоглобина);
• потерей биологической активности (например, в картофеле, грибах, яблоках и ряде других растительных продуктов содержатся ферменты, вызывающие их потемнение, при денатурации белки-ферменты теряют активность);
• повышением атакуемости пищеварительными ферментами (как правило, подвергнутые тепловой обработке продукты, содержащие белки, перевариваются полнее и легче);
. потерей способности к гидратации (растворению, набуханию);
. потерей устойчивости белковых глобул, которая сопровождается их агрегированием (свертыванием, или коагуляцией, белка).
Агрегирование — это взаимодействие денатурированных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Степень агрегирования зависит от концентрации белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1 %) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бульонов). В более концентрированных белковых растворах (например, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. Белки, представляющие собой более или менее обводненные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уплотняются, при этом происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергнутый нагреванию, как правило, имеет меньшие объем и массу, но большие механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем натив-ных (натуральных) белков.
Скорость агрегирования гелей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, маринование мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавление лимонной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использование томатного пюре при тушении мяса и др. создают кислую среду со значениями рН значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.
Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, которые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрываются, и длина фибриллы (нити) белка сокращается. Так денатурируют белки соединительной ткани мяса и рыбы.
Деструкция белков. При длительной тепловой обработке белки подвергаются более глубоким изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих соединений, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углекислый газ и др. Накапливаясь в продукте, они участвуют в образовании вкуса и аромата готовой продукции. При дальнейшей гидротермической обработке белки гидролизуются, при этом первичная (пептидная) связь разрывается с образованием растворимых азотистых веществ небелкового характера (например, переход коллагена в желатин).
Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получение белковых гидролизатов и др.).
Пенообразование. Белки в качестве пенообразователей широко используют при HYPERLINK “http://xn—-8sbkfzvi2a9ag.xn--p1ai/” t “_blank” производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), при взбивании сливок, сметаны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры.
Кроме названных важны и другие технологические свойства белков. Так, белки используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидро-лизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при высокой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества, что обусловлено как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, а также определенными факторами окружающей среды.
При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения).
При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины.
Изменение биологической ценности и усвояемости белков при тепловой кулинарной обработке пищевых продуктов.Пищевая ценность белков определяется двумя факторами — переваримостью и биологической активностью (содержанием незаменимых аминокислот).
Изменение глобулярных белков при тепловой обработке пищевых продуктов начинается с денатурации. Большинство денатурированных белков сразу же свертывается. Денатурация, так же как и свертывание, в рассматриваемых условиях — необратимый процесс, протекающий при сравнительно невысокой температуре. Основная масса белков свертывается при достижении продуктом температуры 70 °С. В этом состоянии многие белки поддаются действию протеолитических ферментов легче, чем нативные. Так, в опытах туйго было установлено, что белки мясного сока, нагретого до температуры 700 “С, перевариваются желудочным соком лучше, чем белки сырого мясного сока. Однако при температуре 70 “С этот процесс происходит слабее, чем при 50 или 60 °С.
За редким исключением нагревания продукта до 70 °С недостаточно, чтобы довести его до состояния готовности. В большинстве случаев продукт необходимо не только прогреть до температуры 100 “С, но и выдержать при ней продолжительное время.
В результате теплового воздействия белковые гели уплотняются тем сильнее, чем продолжительнее нагревание и выше температура. В зависимости от степени уплотнения свернувшиеся белки лучше или хуже расщепляются протеолитически-ми ферментами.
Увеличение сроков тепловой обработки продуктов животного происхождения может вызвать заметное ухудшение питательной ценности содержащихся в них белков.
Однако перевариваемость и биологическая ценность некоторых белков животного происхождения при нормальном режиме тепловой обработки практически не снижаются.
11 Значение жиров в питании и технологии. Содержание их в различных продуктах
Значение жиров для организма:
1. Жиры являются основным источником энергии (при расщеплении 1 г жира выделяется 9 ккал энергии, что в 2.2 раза больше чем для белков и углеводов).
2. Жиры выполняют пластическую функцию. Фосфолипиды являются основной составной частью клеточных мембран.
3. Жир, обладая низкой теплопроводностью, участвует в процессах терморегуляции.
4. Подкожный жир выполняет защитную функцию.
5. Из ненасыщенных жирных кислот (арахидоновая, линолевая, линоле-новая) образуются биологически активные вещества (лейкотриены, тромбоксаны), играющие важную роль в процессах воспаления, регуляции сосудистого тонуса и др. Ненасыщенные жирные кислоты имеют значение в профилактике атеросклероза.
6. Вместе с жиром в организм поступают жирорастворимые витамины: A. D, Е, К.
7. Жиры обладают свойством улучшать усвояемость и вкусовые качества пищи.
Полноценность пищевых жиров определяется наличием в их составе витаминов A, D и Е, фосфатидов (лецитин и др.), полиненасыщенных жирных кислот, стеринов, а также легкостью всасывания и вкусовыми свойствами.
Животные жиры содержат витамины А и D, но лишены или содержат очень мало полиненасыщенных жирных кислот. Растительные жиры, наоборот, не содержат витаминов А и D, но в них широко представлены витамин Е, полиненасыщенные жирные кислоты, фосфатиды.
Особое место в пищевых жирах занимают полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК) – линолевая, линоленовая, арахидоновая. ПНЖК обладают рядом особых биологических свойств. Они способствуют выведению холестерина из организма (профилактика атеросклероза), повышают эластичность сосудистой стенки, из них образуются биолога-чески активные вещества (тромбоксаны, лейкотриены), участвующие в процессах воспаления и регуляции сосудистой проницаемости. При недостатке ПНЖК снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, действию радиации, возникают заболевания кожи и др.
ПНЖК не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. По биологической активности и содержанию ПНЖК пищевые жиры можно разделить на три группы:
1. Жиры высокой биологической активности – содержание ПНЖК составляет 50-80%. К этой группе относятся растительные масла (подсолнечное, кукурузное, соевое и тд.)
2. Жиры средней биологической активности – содержат меньше ПНЖК (15-22%) – свиное сало, гусиный и куриный жир, оливковое масло
3. Жиры с невысоким содержанием ПНЖК (5-6%) – бараний и говяжий жир, сливочное масло и др.
Считается, что жиров в пище для сбалансированности питания должно быть приблизительно столько же сколько белков (1 – 1.5 г белка на кг массы тела). При этом 70% должно приходиться на жиры животного происхождения, а 30 % – на жиры растительного происхождения.
14 полимеризация жиров
При полимеризации происходит соединение ряда молекул в продукт, имеющий большую молекулярную массу, но тот же элементарный состав. Полимеризация растительных масел происходит при продолжительном нагревании без доступа воздуха при температуре 300 °С и выше. При этом физические и химические показатели масел претерпевают значительные изменения: повышается вязкость и плотность, увеличивается средняя молекулярная масса и снижается йодное число. Чем больше в масле содержится ненасыщенных глицеридов, тем легче происходит полимеризация особенно сильно это выражено у тунгового масла. При длительном нагревании без доступа воздуха льняное масло легко полимеризуется, постепенно густеет и превращается в вязкую липкую массу.
Полимеризованные масла применяются в технике под названием типографской или литографской олифы. Они изготовляются без применения сиккативов, чтобы олифа не засыхала очень прочно на шрифте и его можно было легко очистить после печатания.